Гемоглобин свойства

Структура, свойства и функции гемоглобина

Гемоглобин свойства

Гемоглобин входит в состав эритроцитов и заполняет большую часть их внутриклеточного пространства. Основная функция гемоглобина связана с транспортом газов (кислорода и углекислого газа) в крови человека. Кроме этого, гемогобин участвует в поддержании кислотно-основного равновесия в организме человека и животных, образуя самую мощную гемоглобиновую буферную систему крови.

В настоящее время достаточно хорошо изучены структура и свойства гемоглобина. У взрослого человека в крови различают следующие физиологические типы гемоглобина:

1. Гемоглобин A1 (HbA1 – от англ. adult – взрослый), содержание которого составляет 96 % от общего содержания гемоглобина (Hb).

2. Гемоглобин A2 (HbA2) – содержание составляет до 2,5 %.

3. Фетальный гемоглобин (HbF от англ. fеtus – плод) составляет 1,5 – 2 %.

HbF явяляется главным гемоглобином у плода и у новорожденных, так как его содержание у новорожденных достигает до 80 %, но затем в первые три месяца после рождения он почти полностью заменяется на HbA.

На рис. 1 схематично представлена структура молекулы гемоглобина.

Рис. 1. Модель молекулы гемоглобина (HbA1) (ланцюг с укр. – цепь).

Молекула гемоглобина взрослого человека HbA1 состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых связана с одним гемом. Белковая часть молекулы гемоглобина имеет название “глобин”.

В состав HbA1 входят 2a- и 2b-цепи, которые являются продуктами экспрессии двух разных генов, и потому они имеют разную первичную структуру. В состав a-цепи входит 141, а в состав b-цепи – 146 аминокислотных остатков.

Субъединицы гемоглобина, каждая содержит одну полипептидную цепь и один гем, по своей конформации напоминают структуру молекулы миоглобина (рис. 7). Схематично гемоглобин А1 записывают так: HbA1 = α2β2.

В гемоглобине А2 вместо β субъединиц находятся δ-субъединицы: HbA2 = α2δ2, а в фетальном гемоглобине – γ-субъединицы, то есть HbF = α2γ2.

При образовании четвертичной структуры гемоглобина возникают многочисленные нековалентные связи между отдельными полипептидными цепями глобина. Наибольшее их количество образуется между разными типами цепей (a – b, α – δ, α – γ). Это преимущественно гидрофобные взаимодействия, которые возникают между радикалами некоторых аминокислот (лейцин, валин, фенилаланин и др.).

Исследование структурной организации субъединиц молекулы гемоглобина в олигомерный белок проводилось с использованием раствора 8М мочевины или при резких изменениях рН. При этом молекула гемоглобина обратимо диссоциирует на две α- и две β-цепи. Эта диссоциация обусловлена разрывом водородных связей.

После удаления мочевины происходит автоматическая ассоциация исходной молекулы гемоглобина (рис.2)

Рис. 2. Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина при действии 8М раствора мочевины.

Небелковый компонент гемоглобина – гем. Основой структуры гема является протопорфирин. Протопорфирин состоит из четырех пиррольных колец, соединенных между собой α-метиновыми мостиками (–СН=).

В зависимости от природы групп, которые находятся в боковых радикалах, порфирины имеют большое количество изомеров. Из возможных 15 изомеров протопорфиринов наиболее широко распространенным в биологических объектах является протопорфирин IX.

Он содержит в боковых положениях 4 метильные, 2 винильные и 2 пропионильные группы (рис. 3 А). Хелатный комплекс протопорфирина IX с Fe2+ называется протогемом IX или гемом.

Катион железа, входящий в структуру гема, образует две ковалентные связи и две координационные связи с атомами азота пиррольных колец в плоскости протопорфиринового комплекса. Кроме этого, он участвует в образовании ещё двух координационных связей, которые расположены перпендикулярно плоскости протопорфиринового комплекса (рис. 3 Б).

Рис. 3. Связи катиона железа в геме гемоглобина. А – вид сверху; Б – вид сбоку (координационная связь над плоскостью протопорфиринового кольца свободна).

Пятая координационная связь атома железа обеспечивает присоединение гема к остатку гистидина, который находится в полипептидной цепи глобина.

Шестая координационная связь катиона железа используется для присоединения к гему различных лигандов (молекулы кислорода, монооксида углерода или других соединений). Именно данная связь имеет специальное значение для обратимого связывания молекулы кислорода.

Предыдущая12345678910Следующая

Дата добавления: 2016-03-05; просмотров: 3806; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: //helpiks.org/7-29223.html

Хромопротеиды. Классификация и отдельные представители. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного и количественного состава крови. Гемоглобин А-IC и его клиническое значение. Производные гемоглобина. Аномальные гемоглобины

Гемоглобин свойства

  Хромопротеины

Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска).

К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д.

Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.

Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц.

a цепи построены из 141 АК-остатка.

b цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в каждой нарисована точка – гем].

Каждая из субъединиц связана с гемом:

[гем]

Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).

Различают:

– HbO2– оксигемоглобин (связан с молекулой O2);

– HbCO – карбоксигемоглобин;

– HbCO2– карбгемоглобин;

– HbOH – метгемоглобин (образуется при соединении с нитросоединениями, не способен связывать кислород).

Типы гемоглобина. Всего известно более 100 типов, но их все делят на 2 группы:

1) Физиологические гемоглобины;

2) Патологические (аномальные).

К физиологическим гемоглобинам относятся:

– Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место быть у 1-2 недельного эмбриона;

– Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к моменту рождения составляет около 70% всего гемоглобина в крови;

– Hb A, Hb A2, Hb A3 – это гемоглобины взрослого организма. На Hb A приходится около 90-96%.

Физиологические типы гемоглобинов отличаются глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A содержит 2a и 2b субъединицы, а Hb F – 2a и 2g субъединицы.

К аномальным (возникающих при наследственных заболеваниях) гемоглобинам относятся:

– HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно-клеточной анемии. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении b–цепи глутамин заменен на валин.

Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).

Гемоглобин – основной дыхательный белок крови, относящийся к хромопротеидам. Он состоит из белковой (глобин) и небелковой (гем) части, является белком четвертичной структуры и состоит из четырех субъединиц, каждая из которых включает в себя полипептидную цепь, соединенную с гемом, полипептидные цепи попарно одинаковы.

Так, гемоглобин взрослого типа (НЬ А) имеет 2а- и 2y-полипептидные цепи. Фетальный гемоглобин, преобладающий в крови новорожденного (Hb F), имеет в своем составе 2а- и 2у-полипептидные цепи. У взрослого человека в крови 95-98% приходится на долю гемоглобина А, 1-1,5% составляет Hb F, 2-2,5% – на гемоглобин А2 (а2б2). Гемоглобин находится в эритроцитах в виде нескольких производных.

Присоединение кислорода (к железу тема) приводит к образованию оксигемоглобина (НbО2). Отдав кислород тканям, оксигемоглобин превращается в восстановленную форму (НbО2 ННb). Удаление диоксида углерода (углекислого газа) из тканей происходит путем его присоединения к свободным аминным группам глобина и при этом образуется карбаминогемоглобин (карбгемоглобин).

Оксид углерода (СО) при соединении с железом гема образует стойкое соединение карбоксигемоглобин. Оксид углерода является продуктом обмена и образуется эндогенно при распаде гема (в норме – при старении эритроцитов). карбоксигемоглобина, в первую очередь, является показателем гемолиза эритроцитов. Железо гема находится в двухвалентной форме.

При окислении его (Fe2+ Fe3+) образуется метгемоглобин. Окислителями железа гема могут быть различные продукты метаболизма-активные формы кислорода (АФК), ферменты, альдегиды и др. В норме за сутки образуется 2,5% метгемоглобина, а обнаруживается в крови 1,5%.

Метгемоглобинредуктазная система восстанавливает метгемоглобин, переводя его в восстановленную форму, возвращая тем самым способность транспортировать кислород. К экзогенным метгемоглобинообразователям относятся нитриты, нитраты, присутствующие в избыточном количестве в воде, в пище, ряд лекарственных препаратов.

Гемоглобин, образуя комплексные соединения с различными сульфопроизводными, образует сульфметгемоглобин. У здоровых людей это производное гемоглобина в крови не содержится. Обнаружение его свидетельствует о повышенном содержании сульфопроизводных в воде, пище, воздухе. В связи с этим сульфгемоглобин является своеобразным маркером экологической обстановки.

Диагностическое значение имеет определение содержания гликозилированных (гликированных) гемоглобинов, образующихся в результате комплексирования гемоглобина с различными углеводородами. 95% от общего количества гликозилированных гемоглобинов приходится на долю гемоглобина A1c, образующегося в результате комплексирования гемоглобина и глюкозы.

Повышение содержания гликозилированных гемоглобинов наблюдается при сахарном диабете.

Определение гликозилированных гемоглобинов производится как для диагностики при массовых обследованиях населения, так и для контроля за соблюдением диеты у больных с сахарным диабетом, при подборе дозы инсулина и контроле за эффективностью лечения.

гликозилированного гемоглобина (Hb A1c) у здоровых находится в пределах 3-6% от общего гемоглобина или (0,55±0,09) мг фруктозы на 1 мг гемоглобина.

Аномальные гемоглобиныНаличие в эритроцитах людей аномальных или патологических гемоглобинов определяет состояния, обозначаемые как гемоглобинозы, или гемоглобинопатии.

Это наследственные аномалии кроветворения, при которых молекулы патологических гемоглобинов имеют измененную структуру, поэтому подобные заболевания относятся к группе так называемых молекулярных болезней.

 В настоящее время установлено более 200 аномальных гемоглобинов: B (S), С, D, Е, G, J, I, К, L, M, N, О, Р, Q и других, а также возможные их комбинации (SC, SD и др.). 

Источник: //biohimist.ru/podborka-lektsij-po-biokhimii/40-shpargalki-po-biohimii/434-hromoproteidy-klassifikacija-i-otdelnye.html

Строение гемоглобина и влияние его концентрации в крови на состояние здоровья человека

Гемоглобин свойства

Гемоглобином называется сложный белок, состоящий из двух компонентов — белка глобина и соединения железа — геммы. Атомы железа придают крови красный оттенок. Это и есть строение гемоглобина.

Гемоглобин, который не связан с эритроцитами, очень токсичен и провоцирует развитие острой недостаточности почек.

Данное вещество участвует в процессах транспорта кислорода и углекислого газа  между системой дыхания и другими тканями и органами в организме человека, а также поддерживает кислотный баланс крови.

Это важно! При недостаточной концентрации гемоглобина нарушается перенос кислорода, поэтому клетки страдают от его недостатка, нарушается их работа и обмен веществ в них.

Известные формы

При соединении гемоглобина с глюкозой формируется гликозированный гемоглобин. Повышение его концентрации начинается при избыточном содержании глюкозы в крови, например, при сахарном диабете.

Всемирная Организация Здравоохранения официально признала анализы на уровень гликозированного гемоглобина самым эффективными методами диагностики  сахарного диабета. Пациентам с такой патологией требуется диагностировать строение гемоглобина, биохимия для них проводится не реже одного раза в три месяца.

Специалисты выделяют ещё один тип гемоглобина — это фетальный гемоглобин, который отличается от нормального по своему строению и функциям. Данное вещество характерно для новорожденных, а содержание его в крови может доходить до 80%.

К первому году жизни ребенка фетальный гемоглобин разрушается и почти целиком заменяется характерным для взрослых людей гемоглобином.

Фетальный гемоглобин считается нормой для детей, но у взрослого человека его наличие говорит о развитии тяжелых заболеваний.

Строение гемоглобина

В состав молекул гемоглобина входят четыре субъединицы. Каждой из них соответствует конкретная полипептидная нить, которая соединяется с гемом. На эти четыре субъединицы приходится две а- и две р- цепи. Всего гемоглобин содержит 574 единицы аминокислоты.

Это важно! Спиральные отрезки цепей занимают 75% белковой молекулы, они соединяются между собой не спиральными участками разной протяженности. Последующее усложнение структуры молекул развивается из-за изгибов и свертывания спиралек, поэтому формируется необычная форма в структуре каждой полипептидной цепи.

Плотная оболочка четырех субъединиц в пространстве является четвертичной структурой молекулы. Отдельные субъединицы держатся вместе благодаря электростатическому взаимодействию, и за счет формирования некоторых водородных связей. Специфические функции определяют строение, свойства гемоглобина.

Гемоглобин реализует перенос кислорода, а концентрация этого вещества в крови разных животных зависит от количества и величины эритроцитов.

Понижение и повышение содержания гемоглобина, симптомы

Малокровие — это патологическое состояние, когда в крови снижается содержание эритроцитов — функционально полноценных кровяных клеток. Количественно это отклонение выражается степень уменьшения показателей гемоглобина в крови — это железосодержащий пигмент, придающий крови красную окраску.

Для пациента с недостатком гемоглобина характерен следующий внешний облик: бледность кожи на всем теле и побледнение видимых слизистых поверхностей.

При уменьшении концентрации по причине недостаточного поступления витамина В12 типичным является нарушение слизистой поверхности языка или по-другому глоссит — когда зык становится будто полированным, сильно болит и имеет ярко-красный оттенок. При некоторых разновидностях анемии с понижение концентрации гемоглобина из-за большого разрушения массы эритроцитов кожный покров начинает желтеть.

Это важно! На первых стадиях развития патологии клиническая симптоматика может проявляться слишком слабо или вообще не давать о себе знать. Малокровие сопутствует большому количеству болезней и часто бывает только одним из симптомов.

Также уровень гемоглобина в крови может подниматься, что также не хорошо для организма. Высокие показатели вещества формируются у людей, живущих в горах или у профессиональных альпинистов.

Высокий гемоглобин для них норма, потому что он считается реакцией человеческого организма в качестве компенсации — так проходит приспособление к нехватке кислорода, содержащегося в воздухе при нормальных условиях.

Высокий гемоглобин является недостатком концентрации в крови витамина В12 и фолиевой кислоты. Такое нарушение носит злокачественный характер.

Процесс восстановления нормы гемоглобина при его повышении проводится при помощи терапии витамином В12. Если вовремя и правильно проводить терапию, то прогнозы отклонений становятся благоприятными. При запоздалом лечении, на полгода и дольше, симптоматика нарушения работы нервной системы может приобрести хроническое течение и остаться на всю последующую жизнь.

Высокая концентрация гемоглобина вызывает развитие сердечнососудистых болезней, для лечения которых потребуется применение медикаментов, которые способствуют разжижению крови и препятствуют образованию тромбов.

Источник: //VashNevrolog.ru/metody-diagnostiki/stroenie-gemoglobina-i-vliyanie-ego-koncentracii-v-krovi-na-sostoyanie-zdorovya-cheloveka.html

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина

Гемоглобин свойства

Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”:
1. Функции клеток крови. Функции эритроцитов. Свойства эритроцитов. Цикл Эмбдена—Мейергофа. Строение эритроцитов.
2. Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.
3. Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов.

Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.
4. Железо. Железо в норме. Роль ионов железа в эритропоэзе. Трансферрин. Потребность организма в железе. Дефицит железа. ОЖСС.
5. Эритропоэз. Эритробластические островки. Анемия. Эритроцитоз.
6. Регуляция эритропоэза. Эритропоэтин. Половые гормоны и эритропоэз.
7. Лейкоциты. Лейкоцитоз. Лейкопения. Гранулоциты.

Лейкоцитарная формула.
8. Функции нейтрофильных гранулоцитов ( лейкоцитов ). Дефенсины. Кателицидины. Белки острой фазы. Хемотаксические факторы.
9. Бактерицидный эффект нейтрофилов. Гранулопоэз. Нейтрофильный гранулопоэз. Гранулоцитоз. Нейтропения.
10. Функции базофилов. Функции базофильных гранулоцитов. Нормальное количество. Гистамин. Гепарин.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г.

Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2.

Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод).

Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %.

Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах.

Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям.

2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина.

Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином.

В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом.

Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е.

пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии.

– Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.”

Источник: //meduniver.com/Medical/Physiology/152.html

Кровь. Часть 4. Эритроциты

Гемоглобин свойства

В этой части речь идет о размере, количестве и форме эритроцитов, о гемоглобине: его строении и свойствах, о резистентности эритроцитов, о реакции оседания эритроцитов – РОЭ.

Размер, количество и форма эритроцитов

Эритроциты – красные кровяные тельца – несут в организме дыхательную функцию. К ее выполнению хорошо приспособлены размер, количество и форма эритроцитов. Эритроциты человека – мелкие клетки, диаметр которых равен 7,5 мкм.

Количество их велико: всего в крови человека циркулирует около 25×1012 эритроцитов. Обычно определяют число эритроцитов в 1 мм3 крови. Оно составляет 5000000 у мужчин и 4500000 у женщин.

Общая поверхность эритроцитов – 3200 м2, что в 1500 раз превышает поверхность человеческого тела.

Эритроцит имеет форму двояковогнутого диска. Такая форма эритроцита способствует лучшему насыщению его кислородом, так как любая точка его отстоит от поверхности не более чем на 0,85 мкм. В случае, если бы эритроцит имел форму шара, центр его был бы удален от поверхности на 2,5 мкм.

Эритроцит покрыт белково-липидной мембраной. Остов эритроцита называют стромой, которая составляет 10% его объема. Особенностью эритроцитов является отсутствие эндоплазматической сети, 71% эритроцита составляет вода. Ядро в эритроцитах человека отсутствует.

Эта возникшая в процессе эволюции особенность его (у рыб, амфибий, плиц эритроциты имеют ядро) также направлена на улучшение дыхательной функции: при отсутствии ядра эритроцит может содержать большее количество гемоглобина, переносящего кислород.

С отсутствием ядра связана невозможность синтеза белка и других веществ в зрелых эритроцитах. В крови (около 1%) встречаются предшественники зрелых эритроцитов – ретикулоциты.

Они отличаются большим размером и наличием сетчато-нитчатой субстанции, в состав которой входят рибонуклеиновая кислота, жиры и некоторые другие соединения. В ретикулоцитах возможен синтез гемоглобина, белков и жиров.

Гемоглобин, его строение и свойства

Гемоглобин (Hb) – дыхательный пигмент крови человека – состоит из активной группы, включающей четыре молекулы гема, и белкового носителя – глобина. В состав гема входит двухвалентное железа, чем и обусловливается способность гемоглобина переносить кислород.

Один грамм гемоглобина содержит 3,2-3,3 мг железа. Глобин состоит из альфа- и бета- полипептидных цепей, включающих по 141 аминокислоте. Молекулы гемоглобина очень плотно упакованы в эритроците, благодаря чему общее количество гемоглобина в крови довольно велико: 700-800 г.

В 100 мл крови у мужчин содержится около 16% гемоглобина, у женщин – около 14%. Установлено, что в крови человека не все молекулы гемоглобина идентичны. Различают гемоглобин А1, на долю которого приходится до 90% от всего гемоглобина крови, гемоглобин А2 (2-3%) и А3.

Различные виды гемоглобина отличаются последовательностью расположения аминокислот в глобине.

При воздействии не гемоглобин различными реактивами глобин отцепляется и образуются различные производные гема. Под вилянием слабых минеральных кислот или щелочей гем гемоглобина превращается в гематин.

При воздействии на гем концентрированной уксусной кислоты в присутствии NaCl образуется кристаллическое вещество, называемое гемином.

В связи с тем, что кристаллы гемина имеют характерную форму, определение их имеет очень большое значение в практике судебной медицины для обнаружения кровяных пятен на любом предмете.

Чрезвычайно важным свойством гемоглобина, определяющим его значение в организме, является способность соединяться с кислородом. Соединение гемоглобина с кислородом получило название оксигемоглобина (HbO2). Одна молекула гемоглобина может связать 4 молекулы кислорода. Оксигемоглобин – соединение непрочное, легко диссоциирующее на гемоглобин и кислород.

Благодаря свойству гемоглобина легко соединяться с кислородом и также легко его отдавать осуществляется снабжение тканей кислородом. В капиллярах легких образуется оксигемоглобин, в капиллярах тканей он диссоциирует с образованием вновь гемоглобина и кислорода, который потребляется клетками.

В снабжении клеток кислородом заключается основное значение гемоглобина, а вместе с ним и эритроцитов.

Способность гемоглобина переходить в оксигемоглобин и наоборот имеет большое значение в поддержании постоянства pH крови. Система гемоглобин-оксигемоглобин является буферной системой крови.

Соединение гемоглобина с окисью углерода (угарным газом) называют карбоксигемоглобином. В отличие от оксигемоглобина, легко диссоциируются на гемоглобин и кислород, карбоксигемоглобин очень слабо диссоциирует.

Благодаря этому при наличии в воздухе угарного газа большая часть гемоглобина связывается с ним, теряя при этом способность к переносу кислорода. Это ведет к нарушению тканевого дыхания, что может вызвать смерть.

При воздействии на гемоглобин окислов азота и других окислителей образуется метгемоглобин, который, также как и карбоксигемоглобин, не может служить переносчиком кислорода.

Гемоглобин можно отличить от его производных карбокси- и метгемоглобина по разнице в спектрах поглощения. Спектр поглощения гемоглобина характеризуется одной широкой полосой.

У оксигемоглобина в спектре имеются две полосы поглощения, расположенные также в желто-зеленой части спектра.

Метгемоглобин дает 4 полосы поглощения: в красной части спектра, на границе красной и оранжевой, в желто-зеленой и сине-зеленой. Спектр карбоксигемоглобина имеет такие же полосы поглощения, как и спектр оксигемоглобина. Спектры поглощения гемоглобина и его соединений можно посмотреть в вернем правом углу (иллюстрация №2)

Резистентность эритроцитов

Эритроциты сохраняют свою функцию только в изотонических растворах. В гипертонических растворах воза из эритроцитов выходит в плазму, что ведет к сморщиванию их и потере ими их функции. В гипотонических растворах вода из плазмы устремляется в эритроциты, которые при этом набухают, лопаются, и гемоглобин выходит в плазму.

Разрушение эритроцитов в гипотонических растворах называют гемолизом, а гемолизированную кровь за ее характерный цвета называют лаковой. Интенсивность гемолиза зависит от резистентности эритроцитов.

Резистентность эритроцитов определяется той концентрацией раствора NaCl, при которой начинается гемолиз, характеризует минимальную резистентность. Концентрация раствора, при которой все эритроциты оказываются разрушенными, определяет максимальную резистентность.

У здоровых людей минимальная резистентность определяется концентрацией поваренной соли 0,30-0,32, максимальная – 0,42-0,50%. Резистентность эритроцитов неодинакова при различных функциональных состояниях организма.

Реакция оседания эритроцитов – РОЭ

Кровь представляет собой устойчивую суспензию форменных элементов. Это свойство крови связано с отрицательным зарядом эритроцитов, который мешает процессу их склеивания – агрегации. Этот процесс в движущейся крови очень слабо выражен. Скопления эритроцитов в виде монетных столбиков, которые можно видеть в свежевыпущенной крови, есть следствие этого процесса.

Если кровь, смешав с раствором, предупреждающим ее свертывание, поместить в градуированный капилляр, то эритроциты, подвергаясь агрегации, оседают на дно капилляра.

Верхний слой крови, лишаясь эритроцитов, становится прозрачным. Высотой этого неокрашенного столбика плазмы определяют реакцию оседания эритроцитов (РОЭ). Величина РОЭ у мужчин равна от 3 до 9 мм/ч, у женщин – от 7 до 12 мм/ч.

У беременных женщин РОЭ может увеличиваться до 50 мм/ч.

Процесс агрегации резко усиливается при изменении белкового состава плазмы. Увеличение количества глобулинов в крови при воспалительных заболеваниях сопровождается вследствие адсорбции их эритроцитами, снижением электрического заряда последних и изменением свойств их поверхности. Это усиливает процесс агрегации эритроцитов, что сопровождается увеличением РОЭ.

Источник: //www.psyworld.ru/for-students/lectures/anatomy-and-physiology-of-a-childrens-organism/792-2009-10-08-10-38-01.html

Какую роль в организме играет гемоглобин и что значит, если он повышен или понижен?

Гемоглобин свойства

Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах.

Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем.

Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.

Что такое гемоглобин и каковы его функции

Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме.

Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении.

Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.

Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»).

Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови).

А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз[1].

Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма[2].

Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.

Как должно быть в норме

Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту[3].

Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка[4].

На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин)[5].

Согласно рекомендациям ВОЗ[6], нормой гемоглобина считается:

  • для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
  • для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
  • для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
  • для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.

Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете[7].

Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ.

В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.

Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина.

Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации[8].

На восстановление запасов требуется не менее трех лет.

Виды анализов на гемоглобин

Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови.

Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците.

Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.

Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.

Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л[9].

Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.

Чем опасен повышенный гемоглобин в крови

Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников.

В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам.

Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).

Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.

К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника[10].

Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры»[11].

Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина[12].

Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз[13].

Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит

Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле.

При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья[14].

В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».

Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться[15].

Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения[16].

Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.

Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.

На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.

Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.

Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.

Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.

Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.

Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии[17].

Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам.

Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры.

Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.

Источник: //www.pravda.ru/navigator/za-chto-otvechaet-gemoglobin.html

КругМедика
Добавить комментарий